Examen Biología COU Lípidos/Proteínas/Enzimas

Coloca V o F delante de la sentencia según sea verdadera o falsa.

V Los enzimas son... biocatalizadores de naturaleza proteica, desnaturalizables y específicas.

F El enlace petídico es un... enlace hemiacetálico.

F Las enzimas se caracterizan por... ser poco sensibles a la temperatura.

F Las enzimas se caracterizan por... destruirse durante el proceso de catálisis por lo que deben sintetizarse periódicamente.

F Las enzimas se caracterizan por... tener una composición química variable.

F El enlace que une dos aminoácidos se llama... enlace O-glicosidico o N-glucosídico según lo realice a través de un átomo de oxígeno o de nitrógeno respectivamente.

F Los alfa-aminoácidos son aquellos que... poseen cadenas laterales, independientemente de que sean polares, apolares, aromáticas o de otro tipo.

F Los alfa-aminoácidos conocidos se caracterizan porque... el carbono alfa es asimétrico.

F Se conocen... 20 aminoácidos.

F Las proteínas... específicas son imprescindibles en la dieta.

F Los aminoácidos que deben ser incluidos en la dieta... se llaman fundamentales.

F La glicina posee una cadena lateral... apolar.

F El ácido aspártico (Asp) a pH 7 posee una cadena lateral (COO-)... sin carga pero polar.

V Las proteínas naturales están formados exclusivamente por... L-aminoácidos.

F Los L-aminoácidos... son dextrógiros.

V De la Glicina... no existe forma D y forma L

V Los aminoácidos... son anfóteros.

F El punto isoeléctrico de un aminoácido es... el valor de pH al cual ese aminoácido actúa como un ácido o como una base indistintamente.

F La solubilidad de los aminoácidos es... menor de la esperada.

V El punto de fusión de los aminoácidos es... más elevado de lo esperado.

F El enlace peptídico se establece entre... el grupo alfa-alcohol de una pentosa y el grupo beta-almidón de otra liberándose una molécula de hidrógeno y formándose un disacárido.

F Tres aminoácidos pueden unirse mediante... tres enlaces disulfuro formándose un trisacárido.

V Debido a que el átomo de C y el átomo de N que forman parte el enlace petídico se sitúan en el mismo plano... podemos decir que el enlace tiene carácter de doble enlace.

F La mayoría de las proteínas se pliegan adoptando... multitud de conformaciones gracias a fuertes interacciones intramoleculares entre átomos de la cadena principal.

F Una proteína se desnaturaliza al... invertir el orden de la secuencia aminoacídica.

V Los ácidos grasos son ácidos orgánicos... con cadenas de 14 a 22 átomos de carbono.

V El grupo carboxilo (-COOH) de los ácidos grasos tiene carácter hidrófilico.

V Las moléculas de ácidos grasos saturados poseen mayor punto de fusión que sus correspondientes insaturados.

F Un cerámido es un fosfolípido.

F El colesterol es un derivado ácido del ciclopentanoperhidrofenantreno.

F La hidrólisis del triestearil glicérido rinde por hidrólisis rinde por hidrólisis glicerina y ácido esteárico en proporción 3:1

F Un isoprenoide formado por la unión de tres moléculas de isopreno recibe el nombre de triperpeno.

V La vitamina A es un diperpeno.

F De la saponificación de un éster con hidróxido sódico se obtiene una sal de ácido graso y jabón.

F Una sustancia lipídica, aislada de una célula nerviosa, con estructura química en la que entra a formar parte algún ácido graso y cuya hidrólisis no dio glicerina pero si una mole´cula reductora podría ser el monogalactosil-diacil-glicérido.

V El palmitoleato potásico podría obtenerse por saponificación del tripalmitil-glicérido.

F Sabiendo que el peso molecular de la Ala es 89, el peso molecular del peptido Alanil-alanil-alanina es 267.

F Sabiendo que la tripsina es una enzima proteolítica que cataliza la hidrólisis de enlaces peptídicos en los que la función carbonilo es aportada por la lisina o la arginina (y esto es cierto), el resultado de su acción sobre el péptido H2N-Lys-Met-Cys-Met-Arg-COOH daría lugar a la aparición de los siguientes péptidos: H2N- Lyus; Lys-Met-Cys-Met y Arg-COOH.

F Una holoproteína es una proteína en la también interviene una parte no proteíca llamada cofactor.

V Cualquier cambio que perturbe las fuerzas de dispersión, los enlaces iónicos o los puentes de hidrógeno y enlaces disulfuro, desnaturaliza las proteínas.

V La coagulación es un proceso de desnaturalización irreversible acompañada de la formación de un compuesto insoluble.

V Generalmente cuando una proteína se desnaturaliza se pierde la actividad biológica.

F Una proteína con multitud de restos apolares de aminoácidos en su superficie tiene tendencia hidrofílica.

F Cuando hablamos de especifidad de las proteínas hacernos referencia a la función exclusiva que tienen dentro de las célullas.

F El grupo proteico de las nucleoproteínas es un ácido nucleico.

F La formación del yogur por las bacterias formadores de ácido láctico es un ejemplo de desnaturalización de las proteínas por efecto del ascenso del pH.

F Todos los aminoácidos del centro activo de un enzima tienen en común su misión de interacción con el sustrato para la realización de la catálisis.

F La enzima que cataliza la reacción siguiente es una trsnferasa. A+ B + H2O -> AOH + BH

V La succinato deshidrogenasa es una oxido-reductasa.

V La afinidad de un enzima por su sustrato es inversamente proporcional a la constante de Michaelis-Menten.

F En una reacción catalizada por un enzima, a mayor Km mayor velocidad de reacción.

F Un coenzima es un cofactor de naturaleza inorgánica y bajo peso molecular.

F Cuando un enzima se une covalentemente a una sustancia distinta del sustrato, de forma temporal, y presentando una disociación muy lenta, se habla de inhibición reversible.

F En un caso de inhibición no competitiva, el aumento de la concentración de sustrato provoca un aumento significativo en la velocidad de la reacción.

V Isoenzimas son enzimas con fórmulas moleculares diferentes, a pesar de que su función biológica es semejante.

V El cianuro, famoso veneno de las novelas policíacas, bloquea la acción de una enzima respiratoria, la citocromo oxidasa. Es un ejemplo de inhibición irreversible.

F Se llama cooperatividad al fenómeno de fijación de un enzima alostérica a su sustrato por ser un proceso de cooperación imprescindible para la formación de los productos en una reacción enzimática.

V Cuando un metabolito, que es resultado de toda una serie de reacciones enzimáticas sucesivas, actúa como inhibidor o activador del enzima que cataliza la primera de esas reacciones estamos ante un caso de retroalimentación.

F Sabiendo que el pI del a Ala es 6, en una disolución muy alcalina la Ala estará en forma catiónioca.

F El punto isoeléctrico de pH para el cual un aminoácido no tiene actividad eléctrica.